BazEkon - Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie

BazEkon home page

Meny główne

Autor
Choińska Anna (Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu), Łaba Wojciech (Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu), Rodziewicz Anna (Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu), Bogacka Agata (Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu)
Tytuł
Proteoliza keratyny piór kurzych z wykorzystaniem pozakomórkowych enzymów proteolitycznych szczepu Bacillus cereus B5e/sz
Proteolysis of Chicken Feather Keratin Using Extra-Cellular Proteolytic Enzymes of Bacillus cereus B5e/sz Strain
Źródło
Żywność: nauka - technologia - jakość, 2011, R. 18, nr 6 (79), s. 204-213, rys., tab., bibliogr. 18 poz.
Słowa kluczowe
Żywność, Biochemia, Mikrobiologia
Food, Biochemistry, Microbiology
Uwagi
streszcz., summ.
Abstrakt
W hodowli bakterii Bacillus cereus B5e/sz na podłożu syntetycznym z dodatkiem piór kurzych biodegradacji ulegały keratyny zaliczane do białek włókienkowych. Ich hydroliza zachodziła przy udziale wydzielanych do środowiska keratynolitycznych proteaz. Enzymy te upłynniały natywną keratynę w postaci nierozpuszczalnej, a także modyfikowaną chemicznie oraz w znacznie większym stopniu keratynę rozpuszczalną. Bakteryjne keratynazy stanowiły mieszaninę względnie termostabilnych, obojętnych metaloproteaz o aktywności keratynolitycznej 10,9 JK i proteolitycznej 90,5 JP. Metodą in silico wykazano, że w sekwencji aminokwasowej keratyny piór kurzych zawarte są krótkie, bioaktywne peptydy z przewagą inhibitora ACE. Hydrolizat keratyny może być źródłem uzyskiwania peptydów o potencjalnym wykorzystaniu w żywności. (abstrakt oryginalny)

While growing a Bacillus cereus B5e/sz strain on a synthetic, feather-containing medium, keratins classified as fibrous proteins were biodegraded. Their hydrolysis occurred in the presence of keratinolytic proteases released into the environment. Those enzymes liquefied the insoluble native keratin, the chemically modified keratin, and, to a much higher extent, the soluble keratin. The bacterial keratinases constituted a mixture of relatively thermostable, neutral metalloproteases exhibiting a keratinolytic activity of 10.9 KU and a proteolytic activity of 90.5 PU. Using an in silico analysis, it was found that, within the amino acid sequence of chicken feather keratin, short bioactive peptides were present and an ACE inhibitor prevailed therein. The keratin hydrolysate could be a source of peptides for potential applications in food products. (original abstract)
Dostępne w
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Poznaniu
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego we Wrocławiu
Pełny tekst
Pokaż
Bibliografia
Pokaż
  1. Brandelli A., Daroit D.J., Riffel A.: Biochemical features of microbial keratinases and their production and applications. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2010, 85, 1735-1750.
  2. Carlberg I., Mannervik B.: Glutathione reductase. Methods Enzymol., 1985, 113, 484-495.
  3. Cheng S.W., Hu H.M., Shen S.W., Takagi H., Asano M., Tsai Y.C.: Production and characterization of keratinase of a feather-degrading Bacillus licheniformis PWD-1. Biosci. Biotechnol. Biochem., 1995, 12 (59), 2239-2243.
  4. Gupta R., Ramnani P.: Microbial keratinases and their prospective applications: an overview. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2006, 70, 21-33.
  5. Dziuba J., Fornal Ł. (pod red.): Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. WNT, Warszawa 2009.
  6. Kim J.M., Lim W.J., Suh H.J.: Feather-degrading Bacillus species from poultry waste. Process Biochem., 2001, 37, 287-291.
  7. Kunert J., Stransky Z.: Thiosulfate production from cystine by the keratinolytic prokaryote Streptomyces fradiae. Arch. Microbiol., 1988, 150, 600-601.
  8. Lee H.D.B., Suh J.H H., Suh H.J.: Characterization of a keratinolytic metalloprotease from Bacillus sp. SCB-3. Appl. Biochem. Biotechnol., 2002, 123 (97).
  9. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J.: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, 193, 265-273.
  10. Łaba W., Rodziewicz A.: Biodegradacja odpadów keratynowych z przemysłu drobiowego przy udziale bakterii z rodzajów Bacillus i Sarcina. Acta Sci. Pol. Biotechnol., 2004, 3 (1-2), 109-120.
  11. Riener C.R., Kada G., Gruber H.J.: Quick measurment of protein sulfhydryls with Ellman's reagent and with 4,4'-dithiodipyridine. Anal. Bioanal. Chem., 2002, 373, 266-276.
  12. Rodziewicz A., Łaba W.: Keratyny i ich biodegradacja. Biotechnologia, 2006, 2 (73), 130-147.
  13. Rodziewicz A., Łaba W.: Biodegradation of feather keratin by Bacillus cereus in pure culture and compost. EJPAU., 2008, 11(2), #03.
  14. Shih J.C.H., Xiang Lin., Miller E.S.: DNA encoding Bacillus licheniformis PWD-1 Keratinase. Patent: US 5,712,147, 1998.
  15. Snyder S.L., Sobociński P.Z.: An improved 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic amid method for the determination of amines. Anal. Biochem., 1975, 64, 284-288.
  16. Suntornsuk W., Suntornsuk L.: Feather degrading by Bacillus sp. FK 46 in submerged cultivation. Biores. Technol., 2003, 86, 239-243.
  17. Suntornsuk W., Tongjun J., Onnim P., Oyama H., Ratanakanokchai K., Kusamran T., Oda K.: Purification and characterisation of keratinase from a thermotolerant feather-degrading bacterium. W. J. Microbiol. Biotechnol., 2005, 21, 1111-1117.
  18. Wawrzkiewicz K., Łobarzewski J., Wolski T.: Intracellular keratinase of Trichophyton gallinae. J. Med. Vet. Mycol., 1987, 25, 261-268.
Cytowane przez
Pokaż
ISSN
2451-0769
Język
pol
Udostępnij na Facebooku Udostępnij na Twitterze Udostępnij na Google+ Udostępnij na Pinterest Udostępnij na LinkedIn Wyślij znajomemu